CON MODELO MATEMÁTICO REVELAN DEBILIDAD DEL CORONAVIRUS

Imagen Twitter (@ARAID_ES)

Un matemático de la Universidad de Zaragoza estudió desde dentro al virus que causó la pandemia de Covid-19.

Madrid, España; 10 de junio de 2020.-

Ernesto Estrada, matemático y experto en sistemas complejos de la Fundación ARAID de la Universidad de Zaragoza, descubrió una debilidad en el SARS-CoV-2, el virus causante de la pandemia por Covid-19, que abre una vía a inhibidores y nuevos fármacos.

El equipo del científico se centró en encontrar objetivos dentro del SARS-CoV-2 para que nuevos fármacos lo ataquen. Por su trabajo previo, sabía que la principal proteasa del virus, una enzima encargada del procesamiento proteolítico de las poliproteínas, es un objetivo excelente.

Cuando estos científicos descubrieron un aumento drástico en la sensibilidad de la proteasa principal del SARS-CoV-2 a pequeñas perturbaciones, les hizo sospechar que los inhibidores tienen un papel que desempeñar en cómo matar al virus.

Los inhibidores son moléculas orgánicas, medicamentos o nuevos compuestos químicos que se unen al sitio de unión de una proteasa para inhibir su trabajo. Un virus morirá sin una enzima proteolítica que trabaje para él.

Me di cuenta de que los químicos ya habían encontrado algunos inhibidores potentes de la proteasa principal del SARS-CoV-2, y que habían resuelto la estructura de esta proteína a través de la cristalografía de rayos X. Fue impactante ver que esta proteasa es muy similar a la del coronavirus SARS, que produjo la epidemia de 2003, SARS-CoV-1″, dijo el científico.

Cuando los investigadores superpusieron ambas estructuras una encima de la otra, coincidieron casi a la perfección.

El grupo de investigadores tiene una amplia experiencia en el análisis de redes, como las redes sociales, Internet o las cadenas alimentarias entre especies dentro de un entorno, y decidió tratar una proteína como red.

Se llaman redes de residuos de proteínas, donde representamos a cada aminoácido como un nodo, y la interacción entre dos aminoácidos está representada por un enlace entre los dos”, explica.

Encontraron varias estructuras de la proteasa principal de SARS CoV-1 y SARS CoV-2 que estaban limpias, lo que significa que no contienen mutaciones, ligandos o solventes dentro de sus estructuras. Transformaron su estructura en redes de residuos de proteínas.

El estudio reveló que la proteasa del SARS-CoV-2 es un 1.900% más sensible a la transmisión de perturbaciones a largo plazo que la proteasa del SARS-CoV-1.

Esto significa que cuando una proteína es perturbada, por ejemplo, por el agua dentro del ambiente intracelular, tales perturbaciones se transmiten a través de una red de intraresiduos que forman la estructura 3D de la proteína. Si dicha perturbación se produce alrededor de un aminoácido dado dentro de la proteasa del SARS-CoV-1, se transmite solo a través de un entorno cercano alrededor de ese aminoácido perturbado”, explicó el investigador.

Pero si esta perturbación ocurre a un aminoácido dentro de la proteasa del SARS-CoV-2, se transmite a casi toda la red, incluso a aminoácidos muy lejanos.

El enfoque del grupo se puede utilizar para protocolos de detección masivos para identificar inhibidores potentes de la proteasa principal del SARS-CoV-2 y, en consecuencia, para el desarrollo de nuevos fármacos para matarlo.

Con información de Europa Press.